Что это и зачем он? Фермент необходим для свёртывания молока и образования сырной массы. Процесс коагуляции - свёртывание молока, это не тот процесс что происходит когда молоко свернулось в холодильнике за сроком годности. Этот процесс образует нежную  массу из: белка, жира и так далее, в то время как сыворотка должна отходить от массы наиболее чистой.
Ферменты бывают классическими - пепсин, ренин и растительным, в настоящее время недоброкачественные производители используют куриный фермент вместо КРС в производстве Сулугуни, Моцареллы и остальных сыров рассольной группы, потому что он сворачивает  молоко даже с антибиотиком на что фермент КРС не способен.
Бытует мнение, что сыр появился когда в далёкие древние времена из желудков КРС делали сосуды для перевозки жидкости, а остаточный фермент в желудке свернул молоко и образовал сырную массу - но это не точно, доказательств сему нет.
Фермент из КРС вырабатывают из части желудка телят которые питались исключительно молоком.
Растительный фермент - вырабатывается из гриба, да именно из него.
(не вдаюсь в остальные ферменты энзимы, реннин, химозин, пепсин и так далее дабы не засорять голову читающего)
Какой фермент выбрать?
Говорят, что классический фермент 50/50 даёт особый привкус сыру в процессе созревания и именно его используют на сыроварнях где поколениями варили сыр, но есть одно но - внесение такого фермента превышающую слегка норму в молоко даст горечь в процессе созревания сыра. В целом, с классическим ферментом лучше работать когда есть практика и опыт применения. Желательно пользоваться таким ферментом одного производителя и вносить его по инструкции изготовителя.
Растительный фермент более подходит для домашних сыроделов с производством небольшого количества сыра до 8-10 тонн в месяц. Во-первых он не даёт горечи, во-вторых процесс коагуляции быстрый, единственный его минус - он дороже на порядок. Например мы используем фермент пр-ва Дании и Италии, и всю рецептуру пересчитали с классического фермента на растительный.

Пользоваться можно любым ферментом какой вам нравится, возможно вы почувствуете определённые нотки аромата в сыре с использованием классики, а возможно вам больше понравится растительный фермент за отсутствие этих ноток и за присутствие быстрой коагуляции.

Существуют ферменты такие как - липаза, она бывает телячий, козьей и овечьей. Фермент придаёт ярко выраженный сырный вкус, скажет так - кто кушал сильнопахнущие полутвёрдые и твёрдые сыры, тот теперь может понимать из-за чего он так пахнет. Телячья липаза придаст более нежный аромат и вкус, а вот козья и овечья более яркий.

(Обещанная информация о пастеризации молока: процесс пастеризации, нагрев молока до +65 градусов по Цельсию на 30 минут, лучше 20 минут этого достаточно, далее молоко нужно остудить до +32-35 градусов по Цельсию и оно готово для сыроделия). Мгновенная пастеризация с нагревом до +75 градусов на 30 секунд в домашних условиях невозможна.

Следующий пост о заквасочных культурах. Какие они бывают и для какого сыра и зачем они вообще нужны - так говорят многие в 70%.

Механизм спуска часов, как метафора для белков, работающих как демоны Максвелла. Балансный механизм качается назад-вперёд в часах как маятник. Основные детали, позволяющие отслеживать хронометраж, промаркированы. Основная функция регулятора хода показана двумя тёмно-зелёными лезвиями, контролирующими продвижением коронки в механических часах. Credit: Carter, UNC School of Medicine.

В книге “Демон в машине” физик Пол Девис утверждает, что в определении жизни отсутствует то, как биологические процессы “создают” информацию, а хранение информации – это свойство жизни, как способность птицы ориенитроваться в полёте или способность человека решать сложные задачи. “Демон” Девиса отсылается к демону Максвелла, предложенный физиком Джеймсом Клерком Максвеллом в качестве мысленного эксперимента. Гипотетический демон Максвелла управляет воротами между двумя газовыми камерами и знает, когда открыть ворота, чтобы позволить молекулам газа двигаться быстрее, чем в среднем, чтобы пройти через него. Таким образом, камера может “нагреваться” и создавать “энергию” для работы. Такой демон был бы равнозначен обходному пути второго закона термодинамики. А это, как известно, невозможно. Мы также знаем, конечно, что демонов не существует.

Однако живые существа используют много белковых устройств, называемых ферментами, которые имитируют такого демона каждый раз, когда мышца сокращается или когда любая химическая реакция должна преодолеть термодинамический барьер и выйти из равновесия, как молекулы газа, выбранные демоном. Как эти динамические машины работают уже давно вызывает недоумение. В течение последних 75 лет учёные пытались решить эту проблему, не определяя точных деталей того, как любая из этих ферментативных машин выполняет ловкость рук, которая поддерживает живых существ, которые живут в химическом состоянии, далёком от равновесия.

Впервые в статье, опубликованной в журнале Proteins: Structure, Function and Bioinformatics Чарли Картером, профессором кафедры биохимии и биофизики Школы Медицины UNC, и поддержанной Национальным институтом общих медицинских наук, описаны детали, которые позволяют одной такой машине работать подобно демону Максвелла.

Машина, про которую мы говорим – фермент, называемый триптофанил-тРНК синтетаза (TrpRS), способный использовать химическую энергию, запасённую в универсальном источнике энергии – аденозинтрифосфате (АТФ) – чтобы гарантировать, что всякий раз, когда последовательность любых генов кодирует триптофан, аминокислота триптофан вставлялась в последовательность аминокислот, которые составляют транслируемый белок. Обеспечивая выбор правильной аминокислоты, TrpRS таким образом транслирует генетический код триптофана, когда любая из десятков тысяч последовательностей генов в клетках человека транслируется в соответствующий белок. Трансляция кода в последовательность аминокислот, указанную геном, даёт новосозданной последовательности белков информацию о том, как свернуться и оказывать контроль на нано-уровне над некоторыми аспектами клеточной химии.

Предыдущая работа Картера с TrpRS привела к фундаментальному пересмотру того, как началось кодирование генов. В новой статье Картер исследует, как TrpRS имитирует демона Максвелла. Детали, что он описал, могут представлять решение более глобальной проблемы того, как вся энергия в живых существах трансформируется из топлива в полезную работу: сокращение мышц, биосинтетические реакции, которые создают новые молекулы нужные клетке, или информация, регулируемая сигнальными путями, управляемыми гидролизом соответствующего топлива – гуанозинтрифосфата (ГТФ) – что держит клеточную химию под жёстким регуляторным контролем.

TrpRS имеет несколько движущихся частей, которые распознают триптофан и присоединяют его специфически к правильной тРНК только при условии, что соответствующие движения определённых гибких, изменяющихся частей белка, называющихся доменами, тесно связаны с гидролизом АТФ. Эти домены динамичны. То, как они изгибаются и двигаются, называется подвижностью доменов. Картер показывает, как движение домена в общем и гидролиз АТФ зависят друг от друга.

Гидролиз АТФ не может произойти до движения домена, но само движение домена не может произойти пока АТФ не гидролизован. Парадоксально, два состояния или “ворота” происходят скоординированно. Картер называет эту двустороннюю зависимость – “взаимно связанные ворота”.

“Эта жёсткая взаимосвязь похожа на “механизм спуска” в тикающих механических часах (см. рисунок)”, – сказал Картер. “Два вида ворот функционируют подобно двум зелёным пластинам, каждая из которых позволяет главному ”корончатому” зубчатому колесу скользить по одному зубчатому колесу за раз, но только в одном направлении, когда маятник качается. Так часы преобразуют энергию раскручивания веса вокруг вала зубчатого венца, превращающего маятник в устройство для отсчёта времени”.

Учёные всё чаще признают механизмы спуска как основополагающие для всех клеточных процессов, вызываемых гидролизом молекул топлива, таких как АТФ и ГТФ. Работа Картера впервые показывает, как именно доменные движения эффективно скоординированы с потреблением топлива. Примечательно, что суперсемейство ГТФаз также включает высокую долю известных онкогенов, мутации которых приводят к тому, что их спусковые механизмы нарушают свою работу, вызывая рак.

“Вполне вероятно, что большинство или все двигатели жизни и сигнальные устройства, которые используют либо АТФ, либо ГТФ, будут иметь схожие механизмы управления”, – сказал Картер. “Учёные уже 75 лет знают, что такие механизмы должны существовать. Захватывающе раскрыть такой полный пример того, как стробирующие механизмы работают вместе, чтобы гарантировать, что мы тратим так мало топлива, которое потребляем.”

Оригинальная научная статья

Оригинал новости

Перевод: Вера Толмачёва, Василий Седреев.

Редактор: @masamreh.

Дизайн: Роман Трубицын.

Было взято 2.2 кг перловки, разварено в течение 1 часа, добавлено воды по 4 литра на каждый кг, внесены ферменты А и Г по 4 гр на кг, дрожжи 20 грамм сухих на кг сухой засыпи. Брага отиграла за 6 дней и сегодня была преобразована в спирт сырец с помощью аппарата

Состоит из куба на 30 литров, соединительных медных трубок, сухопарник из банки, медного змеевика 2 метра.  Перегон производился на среднем режиме без отбора голов и хвостов до температуры 90 градусов. Получилось 1,9 литра крепостью 37 градусов, т. е 703 мл безводного спирта, судя по нижней таблице неплохой результат. Далее последует вторая перегонка и настаивание. Всем самогонщикам респект.

Приветствую всех тренирующихся и просто любознательных. Сегодня я расскажу про анализы на ферменты крови(если говорить простым языком, ферменты - это соединения при участии, которых протекают различные реакции в организме), какие они бывают, и что значат изменения показателей в ту или иную сторону. Я считаю,что это будет интересно и тем кто тренируется и тем кто просто следит за своим здоровьем. Давайте начнём.

Креатинкиназа

Это фермент, с помощью которого протекают реакции при алактатном режиме энергообеспечения (подробнее в моей предыдущей статье). Если вы помните,в этом режиме происходит следующее: 1) креатинфосфат распадается на АТФ и креатин. 2) АТФ соединяясь с креатином создает креатинфосфат. Обе эти реакции протекают при участии креатинкиназы.

Содержание в норме: мужчины старше 17 лет: не больше 190 ед/л. Женщины старше 17 лет - не больше 167 ед/л.

Стоит отметить, что этот фермент активен не только в мышцах, но и в мозгу и сердце. По этому различают три формы креатинкиназы: 1 форма(ВВ креатинкиназа) - находится в мозгу, 2 форма(МВ креатинкиназа) - находится в основном в миокарде, 3 форма(ММ креатинкиназа) - находится в мышцах.В лабораториях в основном можно сдать общую КК(это соответственно общее количество) и МВ КК(количество сердечной КК).

- 1 форма КК(ВВ) не может проникать через гематоэнцефалический барьер(проще говоря, защита головного мозга, что бы просто так в него нельзя было попасть), поэтому в плазме крови не наблюдается даже при инсультах. По этому эта форма не имеет диагностического значения.

- 2 форма КК(МВ), используется в диагностике как показатель инфаркта миокарда. Происходит сильное повышение концентрации в крови.

- 3 форма КК(ММ) повышается при травмах и повреждениях мышц.

Причины повышения концентрации общей креатинкиназы:

- инфаркт миокарда

- нарушение кровоснабжения мышц

- тахикардия

- может повышаться и у здоровых людей при высоких физических нагрузках.Но небольшое повышение относительно исходного уровня говорит об увеличении алактатной мощности.

- Если исключить МВ тип, то большое повышение КК может говорить про недовосстановлении.

Причины понижения концентрации общей креатинкиназы:

- мышечная атрофия

- потеря мышечной ткани

- беременность

Лактатдегидрогеназа

Фермент который участвует в окончательном окислении глюкозы(анаэробном окислении). А именно - участвует в превращении пирувата в лактат. Так же как и креатинкиназа, в зависимости от места действия имеет пять форм, которые так и называются: ЛДГ - 1, ЛДГ - 2, ЛДГ - 3, ЛДГ - 4, ЛДГ - 5. В городских лабораториях не все формы можно сдать, в основном делают анализ общей ЛДГ и ЛДГ 1 и 2. Хочу отметить, что если в исходном состоянии у вас ЛДГ и КК в норме, но после тренировочного цикла оба показателя завышены, это говорит не просто о перетренированности и недовосстановлении, это говорит о возможной гибели миоцита.

Содержание в норме: старше 17 лет 125-220 ед/л. Из этого числа приходится: ЛДГ1-(17-27%)/ЛДГ2-(27-37%)/ЛДГ3-(18-25%)/ЛДГ4-(3-8%)/ЛДГ5-(1-5%)

- (ЛДГ-1/ЛДГ-2) - в основном локализованы в почках и сердце

- (ЛДГ-3) - локализована в селезёнке, надпочечниках, поджелудочной и лимфоузлах

- (ЛДГ-4/ЛДГ-5) - действуют в скелетных мышцах

- (ЛДГ-5) - находится в печени

Причины повышения концентрации общей лактатдегидрогеназы:

- инфаркт миокарда или легкого

- опухоли

- заболевания печени

- заболевания мышечной ткани

- панкреатит

- заболевания почек

- приём алкоголя, кофеина

Причины понижения концентрации общей лактатдегидрогеназы:

- лекарства снижающие активность лактатдегидрогеназа

- увеличение активности соединений ингибирующих фермент, например мочевина.

Аспартатаминотрансфераза(АСТ, АсАТ)

Это фермент который участвует в трансаминировании аминокислот,подробно этот процесс объяснять нет нужны, поэтому говоря простым языком - в организме существует механизм, который позволяет из одной аминокислоты получить другую, это и есть трансаминирование. И АСТ участвует в этом процессе. Наибольшая его концентрация приходится на клетки печени, сердца(причём в миокарде активность АСТ в 10000 раз выше, чем в крови), нервной ткани и мускулатуры. В более меньшей степени - в поджелудочной, селезёнке и легких. Если при анализе концентрация АСТ повышена, вероятнее всего это связано с миокардом, либо с печенью.

Содержание в норме: Мужчины страше 17 лет: не большее 37 ед/л, женщины старше 17 лет: не больше 31 ед/л.

На практике существует так называемый "индекс повреждения мышечной ткани" - это отношение КК к АСТ, т.е. сдаются оба эти анализа, и количество КК делится на АСТ, в норме должно получится не больше 10, если превышает - то мышечная ткань повреждена. И чем больше число, тем сильнее повреждения.

Причины повышения концентрации АСТ:

- инфаркт миокарда

- тромбоз лёгочной артерии

- панкреатит

- гепатит

- рак печени

- травмы мышечных волокон. Имейте это ввиду, сдавая анализ во время тренировочного цикла.

Причины понижения концентрации АСТ:

- разрыв печени

- некротические процессы

- дефицит B6

Аланинаминотрансфераза(АЛТ,АлАТ)

Функции такие же как и у АСТ, перенос аминогруппы. Разница между ними в пуле аминокислот, и месте локации, т.е. АЛТ взаимодействует с аланином, а АСТ с аспарагиновой кислотой(аспартат). Наибольшая активность АЛТ приходится на печень, являясь при этом основным показателем её работы, причём при повреждении органа повышение концентрации в крови будет происходить за долго до появления симптомов.

Содержание в норме: Мужчины страше 17 лет: не большее 37 ед/л, женщины старше 17 лет: не больше 31 ед/л.

Соотношение показателей АСТ к АЛТ(делим числовые значения АСТ/АЛТ)называют "коэффициент Ритиса". В норме должно получится 1,33 +- 0,42.

При инфаркте миокарда, в 10 раз увеличивается концентрация АСТ в крови(т.к. поражён орган основного места действия фермента) и следовательно коэффициент Ритиса резко возрастает.

А при поражении печени, например гепатите, увеличивается в крови содержание АЛТ, следовательно коэффициент Ритиса будет падать.

Причины повышения концентрации АЛТ:

- цирроз печени

- шок

- обширный инфаркт миокрада

- панкреатит

- рак печени

- сильные травмы или некроз мышц

Причины понижения концентрации АСТ:

- некроз клеток печени

- дефицит B6

Липаза

Фермент тонкого кишечника, который запускает гидролиз(распад) триглицеридов(жирная пища, которую едим) до свободных жирных кислот. Вырабатывается он поджелудочной железой и при её воспалении попадает в крови. Является прямым показателем панкреатита. И если вы частенько подбухиваете, советую следить за этим показателем, как в принципе и за АЛТ.

Содержание в норме: 8-78 ед/л.

Причины повышения концентрации липазы:

- острый панкреатит

- другие заболевания поджелудочной железы

- перитонит

- болезни желчного пузыря

Причины понижения концентрации липазы:

- опухоли

- избыток жиров в рационе, или наследственная гиперлипидемия

Щелочная фосфатаза

Это фермент с участием которого происходят реакции где есть обмен фосфорной кислотой, т.е. где происходит перенос ф/к с одного соединения на другой. Самая большая концентрация ЩФ находится в костной ткани, слизистой кишечника, в клетках почек и печени. Повышение содержания фермента в сыворотке связано в основном с болезнями печени или костей.

Содержание в норме: женщины старше 15 лет 40-150 ед/л, мужчины старше 20 лет 40-150 ед/л.

Причины повышения концентрации щелочной фосфатазы:

- болезни костей

- рахит

- переломы

- заболевания печени

Причины повышения концентрации щелочной фосфатазы:

- нарушение роста костей

- недостаток цинка и магния в рационе

- наследственные болезни

Вывод

При помощи перечисленных анализов можно контролировать работу сердца, следить за тем, что бы не было перегрузки на тренировках. В совокупности с неорганическими веществами крови(креатинин, мочевина, мочевая кислота) и ЛДГ, КК,АСТ - можно оценивать как функциональное состояние организма так и тренировочный процесс(адекватный, неадекватный). АЛТ можно сдать для проверки состояния печени, если вы ведёте не особо здоровый образ жизни или принимаете лекарства, БАДЫ, спортивные БАДЫ. К этому можно добавить и липазу.

В общем информация для размышления есть, особенно в совокупности с прошлыми статьями про анализы. Всем доброго настроения, здоровья и прекрасных тренировок. С вами был Игорь Зайцев.

Пользуясь случаем, прорекламирую трейлер канала на ютубе, там тоже выходит много видеоматериала.

Кристофер Эмерлинг (Christopher Emerling) из Университета Калифорнии в Беркли и Университета Монпелье и его соавторы, сравнив гены хитиназы у различных видов млекопитающих, пришли к выводу, что общий предок всех плацентарных млекопитающих, живущий около 66 миллионов лет назад, питался насекомыми.

Хитиназы – это многочисленная группа ферментов, способных разлагать хитин, из которого, в частности, состоят покровы тела насекомых. У человека есть один работающий ген хитиназы и еще три нефункциональных гена из-за накопившихся мутаций. В исследовании Эмерлинга и его коллег в поисках генов хитиназы были изучены геномы 107 видов планцентарных (то есть не яйцекладущих и не сумчатых) млекопитающих, от землероек и мышей до слонов и китов. Гены хитиназы нашлись у большинства видов, но часто они находятся в нерабочем состоянии, а бывает, что и вовсе фрагментарны. Чем большую часть рациона животного составляют насекомые, тем больше у него действующих генов хитиназы. Среди рекордсменов оказался восточный долгопят (Tarsius tarsier) с острова Сулавеси. У него действуют целых пять генов, ответственных за синтез разных хитиназ. Также по пять генов хитиназы имеется у других специализирующихся на питании насекомыми видов, например, у трубкозубов и некоторых броненосцев.

Сюрпризом стало то, что панголин, хоть и питается насекомыми, имеет лишь один ген хитиназы. Возможно, предки панголинов были хищными животными и утратили часть генов, отвечающих за хитиназу. У зубров, гиббонов и одногорбых верблюдов осталось по одному гену хитиназы, а тигры, носороги и белые медведи лишились их совсем.

Видимо, пять генов хитиназы имелись и у общего предка всех плацентарных млекопитающих. Это весомый довод в пользу гипотезы о том, что этот вид питался насекомыми. «Мы смотрим на геномы, и они рассказывают ту же историю, что и окаменелости: мы полагаем, что эти животные были насекомоядными, а затем динозавры вымерли, и после исчезновения этих крупных плотоядных и травоядных рептилий млекопитающие начали менять свою диету», – рассказывает Кристофер.

Исследование опубликовано в журнале Science Advances:

http://advances.sciencemag.org/content/4/5/eaar6478